Bioquímica II - Clase 1: Enzimas (23-4-14)

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Published on April 24, 2014

Author: anacamero

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Enzimas: concepto, características, nomenclatura, clases, complejo enzimático, reacción enzimática, cofactores, especificidad de acción, unidades de actividad enzimática, sitio activo, energía de activación, estado activo, cinética enzimática, velocidad de reacción, interacción enzima-sustrato.

BIOQUIMICA II Prof. Ana Ma. Camero bioquimica2.farmaciausm@gmail.com 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 1

 Clases dinámicas y participativas  Investigar  Seminarios  Herramientas de internet  Evaluacion contínua, 2 parciales y una nota final ponderada (asistencia, ortografía y caligrafía) 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 2

ENZIMAS 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 3

CONCEPTO Moléculas de naturaleza protéica que catalizan reacciones químicas. Las enzimas logran que una reacción energéticamente posible sea cineticamente favorable transcurriendo a mayor velocidad. Las enzimas son biocatalizadores complejos de gran especificidad y eficiencia, producidos por el organismo, que aumentan la velocidad de las reacciones biológicas a través de vías bien definidas y cuya actividad está sujeta a regulación. 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 4

COMPOSICION QUIMICA Proteínas simples o conjugadas de larga cadena de aa, de elevado peso molecular, no dializables y termolabiles, que incluyen en su estructura uno o varios SITIOS ACTIVOS, lugar donde ocurre su unión con el sustrato. Están formadas por: 1. Apoenzima (enzima propiamente dicha) 2. Coenzima (llamada cofactor o grupo prostético) El complejo formado por apoenzima+coenzima es llamago HOLOENZIMA 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 5

HOLOENZIMA 6

CARACTERISTICAS 1. Solo influyen en la velocidad de reacción, no alteran el equilibrio 2. Actúan en pequeñas cantidades 3. Forman un complejo reversible con el sustrato 4. No se consumen en la reacción 5. Son específicas para su sustrato 6. Su producción está determinada geneticamente 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 7

REACCION ENZIMATICA 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 8

NOMENCLATURA  Por el nombre de su descubridor.  Por su sitio de procedencia anatómica  Nomenclatura sistemática: basada en el sustrato o en la reacción catalizada seguido del sufijo “asa”. Ej.: Glucosa-fosfato-isomerasa  Nomenclatura de la comisión enzimática: código numérico encabezado por las siglas EC seguidas de 4 números separados por puntos:  Primer número: indica la clase de enzima  Segundo número: subclase dentro del grupo  Tercer y cuarto número: grupos químicos que intervienen en la reacción.  Ej.: ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) = EC 2.7.1.2.  2 = transferasa  7 = fosfotransferasa  1 = el aceptor es un grupo OH 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 9

TIPOS DE ENZIMAS  Oxidoreductasas  Transferasas  Hidrolasas  Liasas  Isomerasas  Ligasas 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 10

OXIDOREDUCTASAS 4/23/2014Footer Text 11 Catalizan reacciones de oxido-reducción. Ej.: • Deshidrogenasa alcohólica (alcohol deshidrogenasa) • Deshidrogenasa del glicerol (glicerol deshidrogenasa) • Oxidasa de la glucosa (glucosa oxidasa)

OXIDOREDUCTASAS Pi + gliceraldehído-3-fosfato + NAD+ → NADH + H+ + 1,3- bisfosfoglicerato  Otros ejemplos: alcohol deshidrogenasa, glicerol deshidrogenasa, glucosa oxidasa. 4/23/2014Footer Text 12

TRANSFERASAS 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 13 Catalizan la transferencia de grupos químicos, con excepción del H Ej.: transaminasas, acetilasas, etc.

TRANSFERASAS 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 14

HIDROLASAS 4/23/2014Prof Ana Ma. Camero 15 Catalizan reacciones de hidrólisis Ej.: • Esterasas • Fosfatasas • Glicosidadas

HIDROLASAS 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 16 TRIACILGLICEROL GLICEROLACIDOS GRASOS LIBRES

LIASAS 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 17 Catalizan la escisión o adición de un grupo químico a un doble enlace. Ej.: • Descarboxiladas • Aldehido-liasas • Cetoácido-liasas

LIASAS ATP → AMPc + PPi 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 18 ADENILATO CICLASA ADENOSIN TRIFOSFATO ADENOSIN MONOFOSFATO

ISOMERASAS 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 19 Catalizan cambios estructurales dentro de una misma molécula (isómeros) Ej.: • Racemasas • Epimerasas • Isomerasas cis-trans

ISOMERASAS 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 20 GLICERALDEHIDO-3-FOSFATO DIHIDROXIACETONA FOSFATO TRIOSA-FOSFATO- ISOMERASA

LIGASAS 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 21 Catalizan la unión de 2 moléculas al tiempo que degradan ATP o cualquier otra molécula energética Ej.: • AcetilCoa-sintetasa • Enzimas activadoras de aa

LIGASAS 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 22

Grupo Accion Ejemplos 1. Oxidoreductasas Catalizan reacciones de oxidorreducción. Tras la acción catálica quedan modificados en su grado de oxidación por lo que debe ser transformados antes de volver a actuar de nuevo. Dehidrogenasas Aminooxidasa Deaminasas Catalasas 2. Transferasas Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas)a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversiones de azucares, de aminoácidos, etc Transaldolasas Transcetolasas Transaminasas 3. Hidrolasas Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Suele ser de tipo digestivo, por lo que normalmente actúan en primer lugar Glucosidasas Lipasas Peptidasas Esterasas Fosfatasas 4. Liasas Realizan la degradación o síntesis (entonces se llaman sintetasas) de los enlaces denominados fuertes sin ir acoplados a sustancias de alto valor energético. Aldolasas Decarboxilasas 5. Isomerasas Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de posición. Suelen actuar en procesos de interconversion Isomerasas de azúcar Epimerasas Mutasas 6. Ligasas Realizan la degradación o síntesis de los enlaces fuertes mediante el acoplamiento a sustancias ricas en energía como los nucleosidos del ATP Carboxilasas Peptidosintetasas 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 23

SISTEMA ENZIMATICO  Está formado por:  Enzima (apoenzima)  Coenzima (cofactor o grupo prostético)  Sustrato  Sustancias activadoras (en algunos casos) 4/23/2014 24

COFACTORES Parte del sistema enzimático de bajo peso molecular, dializable, termoestable y en general no protéico, adherido de forma más o menos laxa a la apoenzima, que puede estar muy intimamente ligada a ella (en cuyo caso recibe el nombre de GRUPO PROSTETICO), o ligada de manera débil, llamandose entonces COENZIMA. Su función es ceder y recibir parte de los productos de la reacción enzimática 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 25

COFACTORES  Tipos de Cofactores:  Cofactores metálicos: Fe+2, Cu+2, K+, Mg+2, Mn+2, etc.  Centro catalítico primario  Puente para reunir el sustrato y la enzima (complejo de coordinación)  Estabilizante de la enzima en su forma catalítica  Cofactores orgánicos: Coenzimas (vitaminas) 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 26

ESPECIFICIDAD DE ACCION ENZIMATICA Las enzimas son altamente específicas en cuanto a su sustrato y a la reacción que catalizan, pudiendo solo actuar sobre una reacción química. Su especificidad depende de las características de su SITIO ACTIVO (región de la enzima por donde se une al sustrato) la cual va en función de las cadenas de aa integrantes 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 27

ESPECIFICIDAD ENZIMATICA  Especificidad Optica: algunas enzimas actúan especificamente sogre la forma L o D de su sustrato. Ej.: la dipeptidasa intestinal solo actúa sobre la forma L de la leuciglicina  Especificidad de Grupo: se refiere a la especificidad respecto a la acción que ejerce la enzima sobre enlaces entre moléculas. 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 28

ACTIVIDAD ENZIMATICA Las enzimas actúan de acuerdo a la siguiente secuencia: ENZIMA + SUSTRATO ENZIMA-SUSTRATO ENZIMA + PRODUCTO Las enzimas catalizan las reacciones químicas debido a que contienen grupos funcionales ricos en electrones, pudiendo donar o recibir un par de ellos a un átomo vecino para así favorecer la velocidad de la reacción. 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 29

UNIDADES DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA Viene determinada por la velocidad de la reacción catalizada Se puede expresar en diferentes unidades: 1. UNIDAD INTERNACIONAL DE ACTIVIDAD ENZIMATICA: cantidad de enzima que cataliza 1 uMol de sustrato por minuto bajo condiciones definidas. 2. KATAL (kat): cantidad de enzima que cataliza 1 uMol de sustrato por segundo bajo condiciones definidas. 1 kat = 6 x 107 UI 3. ACTIVIDAD ESPECIFICA: número de unidades de enzima por mg de proteína 4. ACTIVIDAD MOLECULAR (número de recambio): número de moléculas de sustrato transformado por minuto por unidad de enzima 4/23/2014 30

SITIO ACTIVO Es el area específica de la molécula de enzima donde ocurre su unión con el sustrato. Estructuralmente, el sitio activo exige dos condiciones: 1. Que el sustrato posea el enlace específico que puede atacar la enzima 2. Que el sustrato tenga un grupo funcional que se ubique y una a la enzima haciendo accesible el enlace sobre el que la misma actuará 4/23/2014 31

ENERGIA DE ACTIVACION Y ESTADO ACTIVO ENERGIA DE ACTIVACION: Cantidad de energía (calorías) necesaria para que 1 mol de enzima alcance su estado de activación a condiciones determinadas. ESTADO ACTIVO: estado rico en energía a partir del cual se produce la reacción. El mecanismo de acción de las enzimas es bajar la energía de activación 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 32

ENERGIA DE ACTIVACION 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 33

CINETICA ENZIMATICA Es la rama de la Enzimología que estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. El estudio de la cinética de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas. 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 34

VELOCIDAD DE REACCION 4/23/2014 35

INTERACCION ENZIMA-SUSTRATO 4/23/2014Prof. Ana Ma. Camero 36

CINETICA DE MICHAELIS-MENTEN  Ocurre una reacción química bimolecular entre la E y el S para formar ES  Seguidamente ocurre una reacción unimolecular en la que ES dá origen a E y P  A bajas concentraciones de S, la E está en equilibrio continuo con ES  Si aumenta [S], aumenta [ES] a expensas de [E], desviando la reacción a la derecha hasta que la enzima se satura quedando solo en forma de ES.  Bajo estas condiciones, la velocidad de la reacción queda definida por la siguiente fórmula:  v = K2 [ET] = Vmax  Deja de ser sensible a cambios en [S] y la [ET] es aproximadamente igual a la [ES]:  [ET] = [E] + [ES] 4/23/2014 37

ACTIVIDADES Elabore un breve ensayo donde explique el mecanismo de acción de los 6 diferentes grupos principales de enzimas incluyendo ejemplos.  Extensión: máximo 2 páginas (puede incluir dibujos y gráficos)  Formato: Word  Tiempo de entrega: hasta el Lunes 28-4-14  Vía de entrega: bioquimica2.farmaciausm@gmail.com  Ponderación: 6% de su calificación parcial 4/23/2014Footer Text 38

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