Bioquímica Harvey (1) Cuestionarios

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Published on March 7, 2014

Author: G23H04R58

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Cuestionarios para un primer examen (de 3) de Bioquímica en estudios de medicina

Primer Parcial Remedial de Bioquímica Facultad de Medicina UANL 1. Aminoácidos 2. Estructura de las proteínas 3. Proteínas globulares 4. Proteínas fibrosas 5. Enzimas 6. Bioenergética y fosforilación oxidativa 7. Carbohidratos Georgina Hernández Ramírez

Aminoácidos 1. ¿Cuál es la característica estructural común de las proteínas? 2. ¿Cómo está constituido un aminoácido? 3.¿Cuál aminoácido tiene un grupo amino secundario? 4.A pH fisiológico (7.4) el grupo carboxilo está... 5.A pH fisiológico (7.4) el grupo amino está... 6.En las proteínas el grupo amino y el grupo carboxilo están unidos comúnmente ¿por cuál tipo de enlace? 7.El enlace peptídico de las proteínas no está disponible para reacción química pero sí para... 8.El papel que desempeña un aminoácido en una proteína está dictado por... 9.Los aminoácidos se clasifican de acuerdo a las propiedades de sus cadenas laterales, ¿cuál es la clasificación? 10.¿A qué hace referencia la propiedad 'polar'? 11.¿A qué hace referencia la propiedad 'NO polar'? 12.Los aminoácidos de cadena lateral NO polar promueven... 13.En las proteínas No polares que se encuentran en disoluciones acuosas (ambiente polar)... 14.¿Qué propiedad de la cadena lateral es la que le da forma tridimensional a la proteína No polar? 15.Cuando la proteína es No polar y está en un ambiente hidrófobo (como la membrana), ¿dónde se encuentran los grupos R? 16.La drepanocitosis (anemia drepanocítica) es una enfermedad de los eritrocitos que resulta de la sustitución de... 17.La estructura fibrosa del colágeno se debe a... 18.¿Cuántos y cuáles son los aminoácidos NO polares (hidrófobos)? 19.¿Cuántos y cuáles son los aminoácidos Polares sin carga (hidrófilos)? 20.¿Por qué es importante la cadena lateral de la Cisteína? 21. Muchas proteínas extracelulares son estabilizadas por enlaces disulfuro, ¿cuál es un ejemplo clásico? 22.¿Cuáles son los aminoácidos con cadenas laterales Georgina Hernández Ramírez Que son polímeros lineales de aminoácidos. Un grupo carboxilo (-COO), un grupo amino (-NH3) y un grupo R La prolina Negativamente cargado Positivamente cargado Por enlace peptídico La formación de enlaces de hidrógeno Las cadenas laterales (grupo R) Polares y No polares A que los aminoácidos laterales tienen una distribución NO uniforme de los electrones; como los ácidos y las bases. A que los aminoácidos tienen una distribución uniforme de los electrones. Las interacciones hidrófobas La cadena lateral de aminoácidos tiende a agruparse en el INTERIOR de la proteína. Su hidrofobicidad cuando está en una disolución acuosa. En la superficie exterior de la proteína. Un aminoácido polar (glutamato) por un No polar (Valina) La geometría única de la prolina, gracias a que tiene un grupo amino secundario. Son 9: Glicina-Alanina-Valina-Leucina-IsoleucinaFenilalanina-Triptófano-Metionina-Prolina. Son 6: Serina-Treonina-Tirosina-AsparraginaGlutamina-Cisteína. Porque contiene un grupo sulfhidrilo (-SH) que es un componente del sitio activo de muchas enzimas. La albúmina, proteína del plasma sanguíneo que funciona como transportadora para una diversidad de moléculas. Ácido aspártico y ácido glutámico.

ácidas (polar con carga negativa)? 23.¿Cómo se llama a la forma ionizada del ácido aspártico? 24.¿Cómo se llama a la forma ionizada del ácido glutámico? 25.¿Cuáles son los aminoácidos con cadenas laterales básicas (polar cargado positivamente)? 26.Los ácidos se definen como donantes de protones... 27.Las bases se definen como aceptoras de protones por lo que... 28.La concentración de protones en disoluciones acuosas se expresa... 29.La relación cuantitativa entre el pH de la disolución y la concentración de un ácido débil y su base conjugada se describe como... 30.¿Cómo se formula la ecuación de HendersonHasselbalch? 31. ¿Cómo se le llama a la disolución que resiste el cambio de pH después de una adición de un ácido o una base? 32.¿Qué es amortiguación? 33.¿Cómo se le llama a la propiedad del pH a la cual un aminoácido es eléctricamente neutro? 34.La carga de las proteínas es negativa, entonces en un campo eléctrico las proteínas se desplazarán... 35.Variaciones en los patrones de movilidad de las proteínas hacia el electrodo positivo... 36.¿Qué es un anfótero? 37.¿Cuántos y cuáles son los aminoácidos esenciales? 38.Las cadenas No polares se encuentran en... 39.Las cadenas polares No cargadas y cargadas [+] y [-] se encuentran en... 40.Cuando los aminoácidos se protonan pueden liberar... Estructura de las proteínas Georgina Hernández Ramírez Aspartato Glutamato Histidina-Lisina-Arginina Por lo que quedan cargados negativamente. Se cargan positivamente. Como pH La ecuación de Henderson-Hasselbalch pH= log 1/[H+] ---- pH= -log[H+] Tampón La capacidad de tamponamiento. Punto isoeléctrico= la suma de las cargas positivas es igual a la suma de las cargas negativas. Al electrodo positivo a una velocidad determinada por su carga neta negativa. Sugieren que hay ciertas enfermedades en el organismo. Una sustancia que puede actuar como un ácido o como una base. Son 10: Leucina-Isoleucina-Fenilalanina-MetioninaTriptófano-Valina-Treonina-Arginina-Histidina-Lisina El interior de las proteínas que funcionan en un ambiente acuoso y en la superficie de las proteínas cuando interaccionan con lípidos. El exterior de las proteínas que funcionan en un ambiente acuoso y en el interior de las proteínas asociadas a las membranas (lípidos) H+ (protones) y actuar como ácidos débiles (bases)

1. ¿Cuáles son los niveles de organización de las moléculas proteicas? 2.La estructura primaria de las proteínas ¿cómo está constituida? 3.¿De qué sirve conocer la estructura primaria de las proteínas? 4.¿Cómo está organizada la hélice alfa? 5.¿Cómo está organizada la lámina beta? 6.¿Cómo se conforma un enlace peptídico? 7.¿Qué es un polipéptido? 8.Los enlaces peptídicos no se rompen durante... 9.¿Cómo se leen las secuencias de aminoácidos? 10.¿Qué es la isomería Cis-Trans? 11.¿Cuáles son las características del enlace peptídico? 12.¿Qué es un enlace Trans? 13.¿Qué es un enlace Cis? 14.¿Cuál es la polaridad del enlace peptídico? 15.El grupo amino y carboxilo de los enlaces peptídicos ¿son polares? 16. ¿Qué tipo de análisis se utiliza para identificar y cuantificar los aminoácidos de una estructura primaria? 17.¿Qué es la secuenciación? 18.¿Qué reactivo se utiliza para la secuenciación de aminoácidos? 19.¿Cómo se les llama a las enzimas que hidrolizan enlaces peptídicos? 20.¿Qué enzimas cortan en fragmentos más pequeños a los polipéptidos? 21. Las exopeptidasas cortan los extremos de las enzimas y son de dos tipos, ¿cuáles son? Georgina Hernández Ramírez Primario, secundario, terciario y cuaternario. Por una secuencia lineal de aminoácidos. Para diagnosticar enfermedades que provocan secuencias anómalas de aminoácidos provocando un plegamiento inadecuado, pérdida o deterioro de la función normal. Es un motivo secundario. Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3,6 aminoácidos por vuelta. Es una estructura secundaria hidrófoba. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína. Uniones amida entre el grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro. La unión de muchos aminoácidos a través de enlaces peptídicos que forman una cadena no ramificada. La desnaturalización de las proteínas Desde el extremo N-terminal hasta el extremo Cterminal del péptido. Es un tipo de estereoisomería de los alquenos y cicloalcanos. Carácter parcial de doble enlace, es rígido y planar. Generalmente es un enlace trans. Los grupos R están en el lado opuesto del doble enlace del polipéptido. Los grupos R están en el mismo lado del doble enlace del polipéptido. No están cargados y no acepta ni liberan protones a lo largo del intervalo de pH 2 a 12. Sí. Están involucrados en enlaces de Hidrógeno lo que da estructura a las alfa-hélices y láminas Beta. Espectrofotometría, midiendo la cantidad de luz absorbida por el derivado de la ninhidrina. Es un proceso gradual de identificación de aminoácidos específicos en cada posición de la cadena peptídica. Reactivo de Edman. (Fenilisotiocianato) Peptidasas (proteasas) Las exopeptidasas y las endopeptidasas. Aminopeptidasas y carboxipeptidasas.

22. ¿Cuáles son las enzimas que cortan proteínas en sus partes intermedias? 23. ¿Cómo se origina la estructura secundaria de una proteína? Las endopeptidasas 24. ¿Cuáles son los ejemplos de estructura secundaria en las proteínas? 25.El colágeno es un ejemplo de... 26.La hélice alfa es componente principal de... 27.¿Cuántos aminoácidos contiene cada vuelta de hélice alfa? 28. ¿Cuáles aminoácidos alteran la hélice alfa? Las hélices alfa, láminas Beta y giros Beta. 29.¿Qué hacen los giros Beta? 30.Generalmente los giros beta están compuestos por ¿cuántos aminoácidos? 31.¿Mediante qué se estabilizan los giros Beta? 32.¿Qué son los dominios en el polipéptido? 33.¿Qué son los motivos en un polipéptido? 34.¿A qué se refiere estructura terciaria en las proteínas? 35.¿Quién contiene un número limitado de motivos y cuál es el más común? 36.¿Cuál es el motivo más común en el ADN y cómo se expresa? 37.¿Cuál es la longitud del polipéptido que consta de dos o más dominios? 38.¿Qué interacciones cooperan para estabilizar las estructuras terciarias de las proteínas globulares? 39.¿Cómo contribuye el puente disulfuro en la estabilidad tridimensional de la molécula proteica? 40.¿Qué sucede si una proteína se desnaturaliza? 41. ¿Qué hacen los puentes de hidrógeno en la estabilidad de las proteínas? 42. ¿Qué desnaturaliza a una proteína? 43. ¿Qué sucede cuando una proteína se ha desnaturalizado? Georgina Hernández Ramírez Cuando el esqueleto peptídico forma ordenaciones regulares de aminoácidos localizados cerca uno de otro en la secuencia lineal. Cadena o hélice alfa. ratinas: Pelo y piel; mioglobina (globina) 3,6 aminoácidos. La prolina, glutamato, aspartato, histidina, lisina, arginina, triptófano, valina e isoleucina. Invierten la dirección de una cadena polipeptídica llevándola a adoptar una forma globular compacta. Por 4. Comúnmente Prolina o Glicina. La formación de puentes de Hidrógeno y enlaces iónicos. Unidades funcionales y estructurales tridimensionales fundamentales de éste. Son estructuras supersecundarias combinadas (hélices alfa-láminas Beta en secuencias no repetitivas) Al plegamiento de los dominios y a su disposición final en el polipéptido. Las proteínas que se unen al ADN. El motivo héliceasa-hélice. El motivo hélice-asa-hélice; funciona como factor de transcripción. De más de 200 aminoácidos. 1. Puentes disulfuro 2. Interacciones hidrófobas 3. Puentes de Hidrógeno 4. Interacciones iónicas. Evitando que se desnaturalice en el ambiente extracelular. Provoca el desplegamiento y la desorganización de la estructura secundaria y terciaria de dicha proteína. Potencian su solubilidad en un ambiente acuoso. El calor, los disolventes orgánicos, la mezcla mecánica, los ácidos o las bases fuertes, los detergentes y los iones de metales pesados como el plomo y el mercurio. Idealmente vuelve a su estado normal al retirarse el desnaturalizante. Pero la mayoría permanece

44. ¿Qué hacen las chaperoninas? 45. ¿A qué se refiere la estructura cuaternaria de las proteínas? 46. ¿Cómo se denomina a las proteínas que consisten en una sola cadena polipeptídica? 47. ¿Qué son las isoformas peptídicas? 48. Si una isoforma peptídica funciona como enzima se le llama... 49. ¿A qué tipo de proceso se debe el plegamiento de una proteína? 50. Cuando se acumulan proteínas mal plegadas en el espacio intra o extracelular se generan... 51. El plegamiento anómalo puede deberse ¿a qué factores? 52. Las amiloides son proteínas insolubles y pueden generar enfermedades, cita un ejemplo. 53. ¿Qué es Prionosis? 54. ¿Qué es un prión? 55. La PrP (proteína priónica) es un agente causal de encefalopatías, ¿cuáles? 56. La proteína infecciosa PrP es resistente a la degradación proteolítica, cuando es infecciosa ¿qué hace? 57. ¿Cuál es el resultado actual (2013) de las encefalopatías espongiformes transmisibles? 58. ¿Qué es CONFORMACIÓN NATIVA? 59. ¿Qué determina la estructura tridimensional única de la conformación nativa? 60. ¿Qué estabiliza a la estructura cuaternaria de las proteínas? 61. La conformación nativa puede ser... 62. ¿Cuáles pueden ser las funciones biológicas de las proteínas? Proteínas globulares Georgina Hernández Ramírez desordenada permanentemente. Es un grupo especializado de proteínas que aseguran el plegamiento correcto de los polipéptidos. A la agrupación de dos o más cadenas de polipéptidos que pueden ser idénticas o no tener ninguna relación. Proteínas monómeros. Proteínas que realizan la misma función pero con estructura primaria diferente. Isoenzima Proceso complejo de ensayo y error. Enfermedades como la Amiloidosis y Prionosis. Mutación de un gen concreto o puede ocurrir espontáneamente. Enfermedad de Alzheimer: causada por un amiloide Beta de 40 a 42 residuos de aminoácidos y también por ovillos neurofibrilares (proteína tau) en el cerebro. Se refiere a enfermedades producidas por priones. Una proteína patógena (PrP) que tiene alterada su estructura terciaria y como agente infeccioso sólo está compuesta por aminoácidos. 1. Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob 2. La tembladera de las ovejas 3. La encefalopatía espongiforme bovina (vacas locas) Forma agregados insolubles de fibrillas similares al amiloide. Son mortales y no se dispone de tratamiento para cambiar este pronóstico. Es la estructura proteica completamente plegada y funcional. Su estructura primaria (secuencia de aminoácidos) 1. Interacciones hidrófobas 2. Puentes de Hidrógeno 3. Interacciones electrostáticas. Fibrosa o Globular 1. Catálisis 2. Protección 3. Regulación 4. Transducción de señal 5. Almacenamiento 6. Estructural 7. Transporte

1. ¿Qué son las hemoproteínas? 2. ¿Qué es un grupo prostético? 3. ¿Qué son las heteroproteínas (proteínas conjugadas)? 4. Menciona los tipos de heteroproteínas que pueden encontrarse en el organismo. 5. ¿Cómo está constituida una fosfoproteína? Cita un ejemplo Son proteínas especializadas que contienen un grupo hemo como grupo prostético estrechamente unido. Es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas, estando unido covalentemente a la apoproteína. Son moléculas que presentan una parte proteica y parte no proteica menor llamada grupo prostético. Esto las diferencia de las proteínas simples u holoproteínas. Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo prostético. 1. Fosfoproteínas 2. Glucoproteínas 3. Lipoproteínas 4. Nucleoproteínas 5. Cromoproteínas Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. Enzimas (caseína alfa, beta y gamma). 6. ¿Cómo está constituida una glucoproteína? Cita un ejemplo Glúcido unido covalentemente a la proteína. Desempeñan funciones enzimáticas, hormonales, de coagulación etc. Destacan las inmunoglobulinas. 7. ¿Cómo está constituida una lipoproteína? Cita un ejemplo Lípido más proteína. Abundan en las membranas mitocondriales, en el suero. Por ejemplo los quilomicrones. 8.¿Cómo está constituida una nucleoproteína? Cita un ejemplo Ácido nucleico más proteína. Hay dos tipos, los que presentan ácido ribonucleico (ribosomas) o ADN (cromosomas). Se caracterizan porque la fracción no proteica presenta coloración debido a la presencia de metales. Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxígeno (mioglobina), proteínas que intervienen en la transferencia de electrones (citocromos, flavoproteínas), pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina). Por protoporfirina IX y hierro ferroso (Fe2+) La hemoglobina, presente en los eritrocitos. 9.¿Cómo está constituida una cromoproteína? Cita un ejemplo 10.¿Cómo está constituido el grupo hemo? 11.El grupo prostético hemo se encuentra principalmente en... 12.¿Cuáles son las características del grupo hemo? 13.¿Cuáles son las heteroproteínas más abundantes en el ser humano? 14.¿Cuál es la función del grupo hemo presente en la hemoglobina? Georgina Hernández Ramírez Tiene propiedades apolares, aunque también tiene cargas negativas, por lo que tiene también un extremo polar. El grupo hemo se localiza entre las estructuras terciarias de las cadenas polipeptídicas y se sitúa en un bolsillo hidrofóbico. La hemoglobina y la mioglobina. Almacenar y transportar oxígeno molecular de los pulmones hacia los tejidos y dióxido de carbono desde

los tejidos periféricos hacia los pulmones. Los grupos hemo son los responsables del color rojo de la sangre. 15. ¿Para qué sirve el grupo hemo en la hemoglobina y la mioglobina? 16.¿Cómo se mantiene el hierro en el centro de la molécula de hemo? Para unir reversiblemente al oxígeno 17.¿Dónde se encuentra la mioglobina? 18.¿Cuál es la función de la mioglobina? En el músculo cardíaco y el músculo esquelético. Como depósito y transportador de oxígeno, aumentando la velocidad del transporte de oxígeno en la célula muscular. 19.¿Cómo está compuesta la mioglobina? El interior de la molécula está compuesto casi por completo por aminoácidos no polares. Lo que la hace hidrófoba, y los aminoácidos cargados o polares están en la superficie de la molécula formando puentes de Hidrógeno entre sí o con el agua. Exclusivamente en los eritrocitos Transportar oxígeno desde los pulmones a los capilares de los tejidos y dióxido de carbono a los pulmones. La hemoglobina 20.¿Dónde se encuentra la hemoglobina? 21. ¿Cuál es la función de la hemoglobina? 22. ¿Cuál estructura es más compleja, la hemoglobina o la globina? 23. ¿Cuál es la estructura de la hemoglobina? 24. ¿Qué otro tipo de enlaces se mantienen en los dímeros de la hemoglobina? 25. Cuando los dímeros de la hemoglobina se desplazan, ¿qué tipo de enlaces los mantiene unidos? 26. Las interacciones entre los dímeros de la hemoglobina hacen que ésta tome posiciones relativas, menciona sus nombres. 27.¿Qué significa forma T y forma R en la hemoglobina? 28.¿Cuál forma de la hemoglobina tiene más afinidad por el Oxígeno? 29.¿Cuántos grupos hemo tiene una molécula de mioglobina y cuántos la hemoglobina? 30.¿A qué se refiere la curva de disociación del oxígeno? 31.¿Qué forma tiene la curva de disociación de la mioglobina? 32.¿Qué forma tiene la curva de saturación de la hemoglobina? 33.¿Cómo explica la forma hiperbólica de la curva de disociación del Oxígeno en la mioglobina? Georgina Hernández Ramírez Mediante enlaces entre los cuatro nitrógenos del anillo de porfirina. En el centro de este anillo se encuentra el átomo de hierro. Cuaternaria. Dos dímeros idénticos (AlfaBeta)1 y (Alfa Beta)2, que se mantienen unidos principalmente por interacciones hidrofóbicas. Enlaces iónicos y puentes de hidrógeno Por enlaces polares Desoxihemoglobina (Forma T) y Oxihemoglobina (Forma R). T= Tensa y R= Relajada La forma R Mioglobina: 1; Hemoglobina: 4 Al grado de saturación (Y) medido a diferentes presiones parciales de Oxígeno (pO2). Hiperbólica Sigmoidea Porque la mioglobina une de manera reversible una sola molécula de Oxígeno. El equilibrio se desvía a la

34.¿Cómo explica la forma sigmoidea de la curva de disociación del Oxígeno en la hemoglobina? 35.¿A qué hace referencia 'efectores alostéricos' 36.La capacidad de la hemoglobina para unir O en forma reversible se ve afectada por... 37.¿Cuál es el conjunto de efectores alostéricos que afectan la capacidad de la hemoglobina para unir oxígeno? 38.La Mioglobina no se ve afectada por... 39.¿Cómo se expresa la interacción hemo-hemo? 40.En el pulmón, la concentración de oxígeno es elevada lo que hace que... 41. ¿Qué provoca la disminución en la afinidad por el oxígeno en la hemoglobina (estabilizan la forma T)? 42.En los tejidos periféricos la hemoglobina se relaja (oxihemoglobina) y... 43.¿Qué provoca el aumento en la afinidad por el oxígeno en la hemoglobina (estabilizan la forma R)? 44.¿Qué compuesto químico es el principal tampón sanguíneo? 45.En capilares de tejidos METABOLICAMENTE ACTIVOS la concentración de CO2 y de H+ es superior a la que hay en ... 46.El pH es superior en los pulmones y ¿qué sucede en los tejidos? 47.Un aumento en la concentración de H+ provoca... 48.Es el fosfato orgánico más abundante en los eritrocitos, además de que es un REGULADOR IMPORTANTE de la unión del O a la Hb, ¿cómo se llama? 49.Disminuye la afinidad por el O en la HB, porque se une a la desoxihemoglobina, ¿cómo se llama? 50.Una molécula de 2,3-BPG se une a una cavidad en el centro del tetrámero de desoxihemoglobina, ¿qué hay en esta cavidad? 51.¿Cuándo se expulsa el 2,3-BPG del tetrámero de la HB? 52.¿Por qué aumenta la concentración de 2,3-BPG en los eritrocitos? Georgina Hernández Ramírez derecha o a la izquierda a medida que se añade o se retira Oxígeno del sistema. Indica que las unidades cooperan en la unión del Oxígeno. Una molécula de O2 se une a un grupo hemo esta unión aumenta la afinidad del resto de los grupos hemo. Interacción hemo-hemo. A 'otro sitio' Efectores alostéricos Presión parcial del Oxígeno (pO2), el pH ambiental, la presión parcial del Dióxido de carbono (pCO2) y la disponibilidad de 2,3-bisfosfoglicerato. Los efectores alostéricos Que la 4ª molécula de O2 tiene 300 veces más afinidad que la 1ª molécula de O2 en la hemoglobina. la hemoglobina se sature de oxigeno (forma T) Cuando se reduce el pH o cuando la hemoglobina está en presencia de mayor presión parcial de Dioxido de carbono (pCO2) Libera gran parte del oxígeno para que se utilice en el metabolismo oxidativo de los tejidos. Cuando aumenta el pH o cuando la hemoglobina está en presencia de menor presión parcial de Dioxido de carbono (pCO2) El bicarbonato Los capilares alveolares de los pulmones. Hay menor pH Disminución del pH sanguíneo, lo que hace que los grupo hemo se 'carguen' para formar enlaces iónicos que estabilizarán la forma T de la hemoglobina y disminuyen la afinidad por el O2 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG) El 2,3-bisfosfglicerato (2,3-BPG) Diversos aminoácidos cargados positivamente que forman enlaces iónicos con los grupos fosfato de 2,3-BPG. Cuando se oxigena la Hb Como respuesta a la hipoxia crónica. (privación de oxígeno)

53.¿Qué enfermedades se manifiestan como indicio de que hay alta concentración de 2,3-BPG en la Hb? 54.¿Qué sucede con el enfisema pulmonar o estar expuesto a altitudes elevadas? 55.¿Qué sucede en la anemia crónica? 56.El 2,3-BPG es esencial para la función normal de transporte de oxígeno de la Hb. ¿Qué sucede cuando se almacena la sangre en los bancos de sangre? 57.La sangre que se transfunde a un enfermo grave puede hacer que su vida esté en peligro porque esta sangre recupera su 2,3-BPG ¿entre qué horas puede suceder? 58.¿Qué otro elemento estabiliza la forma T de la hemoglobina? 59.El monóxido de carbono (CO) se une estrechamente al Hierro de la Hemoglobina dando por resultado... 60.La afinidad de la Hemoglobina por el monóxido de carbono (CO) es... 61. Habiendo más CO en la Hemoglobina impide que... 62. Concentraciones diminutas de CO en el ambiente producen... 63. ¿En qué tipo de pacientes se encuentra elevada la monoxihemoglobina de carbono? 64. ¿Cómo se trata el envenenamiento por monóxido de carbono (CO)? 65. ¿Qué efectos produce el Oxígeno al 100% cuando hay envenenamiento por CO? 66. ¿Qué elementos transporta la hemoglobina? 67. ¿Cuál es la función del Óxido Nítrico en al Hb? 68. Las Hemoglobinas son una familia de proteínas relacionadas funcional y estructuralmente, ¿cuáles son? 69.La hemoglobina menor Hb A, está compuesta por... 70.La hemoglobina menor Hb A2, está compuesta por... 71.La hemoglobina menor Hb F, está compuesta por... 72.La hemoglobina menor Hb A1c, está compuesta por... 73.¿Cuál Hb menor se sintetiza en el embrión durante las primeras 4 semanas y dónde? Georgina Hernández Ramírez 1. Enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC) 2. Anemia crónica La Hb circulante puede tener dificultad para recibir oxígeno, porque el 2,3-BPG está en concentraciones altas favoreciendo la forma T. Hay número menor de eritrocitos que suministren el oxígeno a los tejidos y están elevados los niveles de 2,3-BPG favoreciendo la forma T de la Hb Disminuye el 2,3-BPG, la sangre se vuelve anómalamente afín por el oxígeno no descargando el oxígeno adecuadamente a los tejidos. 6 a 24 horas El dióxido de carbono (CO2) Monoxihemoglobina de carbono (carboxihemoglobina) 220 veces mayor que por el Oxígeno Los tejidos reciban oxígeno. Concentraciones tóxicas de monoxihemoglobina de carbono en la sangre. Los fumadores los cuales están expuestos a hipoxia celular y daño celular directo mediado por CO. Con Oxígeno 100% a alta presión (oxígeno-terapia hiperbárica) Facilita la disociación del CO de la hemoglobina. Oxígeno O2, Dióxido de carbono CO2, Monóxido de carbono CO y Óxido Nítrico gaseoso NO. Es potente vasodilatador. Se capta o se libera de los eritrocitos, modulando su disponibilidad e influye en el diámetro de los vasos sanguíneos. -Hb A -Hb A2 -Hb F -Hb A1c Dos polipéptidos globina Alfa y dos polipéptidos globina Beta 2 globinas Alfa y 2 globinas Delta Dos globina Alfa y dos globina Gamma. Dos globinas Alfa y dos globinas Beta-glucosa La Hb Gower 1, en el saco vitelino. (dseta)

74.En la 5ª semana de gestación le sitio de síntesis de globina se encuentra en el hígado y de ahí pasa a... 75.Al 8º mes de gestación se inicia la síntesis ¿de qué tipo de hemoglobina? 76.La Hb F tiene más afinidad por el oxígeno que la Hb A, ¿por qué? 77.La mayor afinidad de la Hb F por el oxígeno en el feto... 78.La Hb A,1c se encuentra en personas con diabetes mellitus, ¿por qué? 79.¿Cómo se organizan los genes de las globinas? 80.¿Cuál es el gen de la familia génica alfa? 81. ¿Cuál es el gen de la familia génica Beta? 82. ¿Dónde se sintetizan las globinas? 83. ¿Qué son las hemoglobinopatías? 84. ¿Cuáles hemoglobinopatías se conocen? 85. ¿Con qué otro nombre se le conoce a la anemia drepanocítica (HB S)? 86. En la drepanocitosis ¿qué globina se ve afectada? 87. ¿Cuáles son los síntomas de la drepanocitosis? 88. ¿Qué aminoácido se ha sustituido por el glutamato en la drepanocitosis? 89. ¿Cuál es una de las manifestaciones estructurales de la drepanocitosis? 90. ¿Cuál sería un tratamiento para la drepanocitosis? 91. ¿Qué aminoácido se ha sustituido por el glutamato en la enfermedad causada por la hemoglobina C? Georgina Hernández Ramírez La médula ósea, produciendo la hemoglobina F La Hb A que va sustituyendo a la Hb F Porque la HB F se une débilmente a 2,3-BPG Facilita la transferencia del oxígeno desde la circulación materna hasta los eritrocitos del feto a través de la placenta. Porque su Hb se encuentra en contacto con concentraciones elevadas de glucosa. En familias génicas: familia génica alfa y familia génica beta. El gen 16, que también contiene el gen dseta (Hb Gower 1) de las primeras semanas del embrión. Cromosoma 11, y también otros 4 genes: el épsilon, dos gamma y el delta. En los eritrocitos Familia de trastornos genéticos causados por la producción de una molécula de hemoglobina anómala o por la síntesis de cantidades insuficientes de Hb normal. 1. Anemia drepanocítica, 2. Enfermedad causada por hemoglobina C, 3. Enfermedad por hemoglobina SC, 4. Metahemoglobinemias, 5. Talasemias Drepanocitosis La globina beta Dolor, anemia hemolítica crónica con hiperbilirrubinemia, aumento en la sensibilidad de a las infecciones, síndrome torácico agudo, ictus,disfunción esplénica y renal y cambios óseos. La valina. Dando lugar a eritrocitos de forma alterada (falciforme) que muchas veces bloquean el flujo sanguíneo de los capilares provocando anoxia localizada que causa dolor y finalmente la muerte. Eritrocitos de forma alterada (falciforme) que muchas veces bloquean el flujo sanguíneo de los capilares provocando anoxia localizada que causa dolor y finalmente la muerte. Hidratación adecuada, analgésicos, transfusiones, medicamento: hidroxiurea (antitumoral) ya que aumenta los niveles circulantes de Hb F que reducen los eritrocitos falciformes. La Lisina. Esto hace que la Hb C se mueva despacio, provocando anemia hemolítica crónica relativamente

92. ¿Qué aminoácido se ha sustituido por el glutamato en la enfermedad causada por la hemoglobina SC? 93. Las Metahemoglobinemias se caracterizan por... 94.¿Qué son las talasemias? 95.La manifestación física de las talasemias Beta aparecen después del nacimiento, ¿por qué? 96.¿A qué hace referencia el síndrome hemosiderosis? 97.Las talasemias Alfa se manifiestan a varios niveles dependiendo de las mutaciones delecionales... menciona tales manifestaciones. 98.Las hemoglobinopatías que dan por resultado mayor afinidad por el Oxígeno se caracterizan por... 99.Las hemoglobinopatías que dan por resultado menor afinidad por el Oxígeno se caracterizan por... 100.La acidosis reduce la solubilidad... 101.Al aumentar el porcentaje de saturación... 102.En la Hemoglobina Helsinki ¿la lisina es sustituida por...? Proteínas fibrosas Georgina Hernández Ramírez suave. No precisan tratamiento específico. Algunas veces la Valina otras la Lisina. 'cianosis chocolate', sangre de color chocolate, ansiedad, cefaleas y disnea. Tratamiento: azul de metileno que se oxida a medida que se reduce el Fe3+ Enfermedades hemolíticas hereditarias, que se manifiestan con un desequilibrio en la síntesis de cadenas de globina. Porque el gen de la globina Beta se expresa en etapa tardía fetal. A la sobrecarga de hierro en la Hb 1. Portador silencioso: defecto en una globina alfa. 2. Rasgo de talasemia alfa: defecto en dos globinas alfa. 3. Enfermedad de Hb H (B4): tres genes alfa 4. Enfermedad Hb Bart (Gamma4): los 4 genes defectuosos. Mayor producción de eritrocitos. Anemia Hemoglobina S (drepanocitosis) la hemoglobina aumenta la afinidad por el Oxígeno La metionina, que provoca mayor afinidad por el Oxígeno y menor suministro de éste a los tejidos (forma T)

1. Ejemplos de proteínas fibrosas 2. ¿Cuál es la proteína más abundante en el cuerpo humano? 3. ¿Cómo está constituido estructuralmente el colágeno? 4.El colágeno se encuentra por todo el organismo, pero ¿a qué se debe su variedad de tipos y organización? 5.El colágeno puede ser como un gel, ¿dónde? 6.Cuando el colágeno se empaqueta en fibras paralelas y apretadas da gran fuerza, ¿en dónde? 7. ¿En qué parte el colágeno está apilado para permitir la transmisión de la luz con un mínimo de dispersión? 8.¿Dónde se encuentra el colágeno como fibras dispuestas en ángulo unas con otras para resistir la fricción mecánica en cualquier dirección? 9.La superfamilia de proteínas del colágeno ¿de cuántos tipos consta? 10.¿Cómo se mantienen unidas las tres cadenas alfa del colágeno? 11.Una variación en la secuencia de aminoácidos de las cadenas alfa provocan propiedades ligeramente diferentes del colágeno, ¿cuál es el tipo de colágeno más frecuente? 12.El colágeno tipo II está constituido por... 13.¿Cuáles son los tipos de colágeno formadores de fibrillas? 14.¿Cuáles son los tipos de colágeno formadores de redes? 15.¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo I? 16.¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo II? 17.¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo III? 18.¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo IV? 19.¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo VII? 20.¿Cuáles son los tipos de colágeno asociados a las fibrillas? 21.El colágeno está formado principalmente ¿por cuáles aminoácidos? 22. La mayor parte de la cadena alfa del colágeno se considera como un politripéptido, ¿cuál es su conformación habitual? 23. ¿Dónde se sintetiza el colágeno? Georgina Hernández Ramírez El colágeno y la elastina El colágeno Por tres cadenas alfa enrolladas una sobre otra en una triple hélice. Al papel estructural que juega en un órgano concreto. Como en la matriz extracelular y el humor vítreo del ojo. En los tendones En la córnea En el hueso De más de 20 tipos de colágeno Por medio de enlaces de Hidrógeno entre las cadenas El colágeno tipo I que contiene dos cadenas alfa 1 y una cadena alfa 2 Tres cadenas alfa 1 El tipo I-II-III El colágeno tipo IV y VII Se distribuye en la piel, hueso,tendón, vasos sanguíneos, córnea. Cartílago, discos intervertebrales, cuerpo vítreo (espacio entre el iris y la córnea) Está en vasos sanguíneos y piel fetal. Está en la membrana basal Por debajo del epitelio escamoso estratificado. Los tipo IX y XII Prolina y glicina Glicina, Prolina e Hidroxiprolina o hidroxilisina En los fibroblastos, o en los osteoblastos (hueso) o en los condroblastos (cartílago) y se segregan a la matriz extracelular.

24. ¿Qué sucede si hay carencia de ácido ascórbico? 25. ¿Qué enfermedad se desencadena si hay carencia de ácido ascórbico? 26.¿Cuáles son los pasos de la biosíntesis de colágeno? 27.Síntesis de colágeno: Formación de procadenas alfa 28.Síntesis de colágeno: Hidroxilación 29.Síntesis de colágeno: glucosilación 30.Síntesis de colágeno: Ensamblaje y secreción 31. Síntesis de colágeno: Escisión extracelular del procolágeno 32.Síntesis de colágeno: Formación de fibrillas de colágeno y enlaces transversales. 33.¿Cuáles son las enzimas que contienen cobre y desamina oxidativamente algunos residuos de lisilo e hidroxilisilo del colágeno para madurarlo? 34.El trastorno en la homeóstasis del cobre puede causar enfermedades, ¿cómo cuáles? 35.¿Qué enzimas contienen cobre? 36.¿Qué son las colagenopatías? 37.Ejemplos de enfermedades de la síntesis defectuosa del colágeno 38.¿Qué es la elastina? Georgina Hernández Ramírez Las enzimas hidroxilantes no funcionan y no se hacen enlaces de Hidrógeno entre cadenas y esto tiene como consecuencia que no hay una triple hélice estable. El escorbuto 1. Formación de procadenas alfa 2. Hidroxilación 3. Glucosilación 4.Ensamblaje y secreción 5. Escisión extracelular del procolágeno 6. Formación de fibrillas de colágeno 7. Formación de enlaces transversales. a) Los genes pro-alfa 1 y pro-alfa 2 se transcriben en los ARN mensajeros. b) El ARNm se traduce en el RER en procadenas polipeptídicas alfa que se expulsan a la luz del RER. Se hidroxilan residuos de prolina y lisina. Esta reacción de hidroxilción requiere Oxígeno molecular (O2), Fe2+, y el agente reductor vitamina C, sin ellos las enzimas hidroxilantes no funcionan impidiendo los puentes de Hidrógeno entre las cadenas y la formación de la triple hélice, también impiden la formación de enlaces transversales que le da fuerza al colágeno. Residuos seleccionados de hidroxilisina se glucosilan con glucosa y galactosa. Después de la hidroxilación y glucosilación, se forma la triple hélice con procadenas alfa que forman el procolágeno. Las moléculas de procolágeno avanzan por el aparato de Golgi, donde se empaquetan en vesículas que secretan el procolágeno al espacio extracelular. Las procolágeno peptidasas escinden los propéptidos produciendo tropocolágeno helicoidal triple. Las moléculas de tropocolágeno se ensamblan en fibrillas estableciendo enlaces cruzados para formar el colágeno maduro. Lisiloxidasa Si hay deficiencia de Cu: La enfermedad de Menkes ligada a X y Si hay sobrecarga de Cu: Enfermedad de Wilson. La lisiloxidasa, citocromo oxidasa, dopamina hidroxilasa, superóxido dismutasa y tirosinasa. Defectos en cualquiera de las etapas de la síntesis de colágeno. Síndrome de Ehlers-Danlos (SED) y Osteogénesis imperfecta (OI) Polímero protéico insoluble sintetizado a partir de la

39.¿Dónde se encuentra la elastina? 40.¿Cuál es la propiedad de la elastina? 41.Da un ejemplo de deficiencia en la síntesis de elastina debido a mutaciones en el gen de la fibrilina. 42.En el espacio extracelular la tropoelastina interacciona con microfibrillas glucoprotéicas... ¿cómo cuál? 43.La proteína alfa 1 antitripsina ¿se encuentra en? 44.¿Por qué es importante la alfa 1 antitripsina? 45.¿Dónde se sintetiza la alfa 1 antitripsina que se encuentra en el plasma? 46.Si la antitripsina es insuficiente en los pulmones puede producir... 47.Mutaciones diferentes en el gen de la alfa 1 antitripsina causan carencia de esta proteína, ¿qué le puede ocurrir al Hígado? 48.¿Qué tratamiento se recomienda para contrarrestar la deficiencia de alfa 1 antitripsina? tropoelastina, polipéptido lineal de más de 700 aminoácidos, no polares (ejem. glicina, alanina y valina). También es rica en prolina y lisina, con muy poco contenido de hidroxiprolina e hidroxilisina. En los pulmones, las paredes de las arterias grandes y los ligamentos elásticos. Es elástica El síndrome de Marfán, trastorno del tejido conjuntivo, caracterizado por deterioro de la integridad estructural del esqueleto, los ojos y el sistema cardiovascular. La fibrilina, que funciona como un andamio donde se deposita la tropoelastina. La sangre y otros líquidos corporales. Porque inhibe una serie de enzimas proteolíticas que hidrolizan y destruyen proteínas. Entre ellas a la elastasa de los neutrófilos. Esta elastasa degrada a la elastina de las paredes alveolares así como otras proteínas estructurales de otros tejidos. La mayor parte la sintetiza y segrega el Hígado, y la otra parte en diversos tejidos entre ellos los monocitos y los macrófagos alveolares. Enfisema. Ya que el tejido pulmonar no puede regenerarse debido a que alguna proteasa destruyó el tejido conjuntivo de las paredes alveolares. La polimerización de la alfa 1 antitripsina mutada provoca disminución de la secreción de la alfa 1 antitripsina normal, provocando cirrosis. Administración semanal intravenosa de alfa 1 antitripsina. Enzimas 1. ¿Qué son las enzimas? Georgina Hernández Ramírez Proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de

2. Las enzimas se dividen en 6 clases principales en la nomenclatura sistemática, ¿cuáles son estas? 3. ¿Qué hace la enzima oxidorreductasa? 4. ¿Qué hace la enzima transferasa? 5. ¿Qué hace la enzima hidrolasa? 6. ¿Qué hace la enzima liasa? 7.¿Qué hace la enzima isomerasa? 8.¿Qué hace la enzima Ligasa? 9.Algunos ARN pueden actuar como enzimas, ¿cómo se les denomina? 10.¿Qué es un sustrato? 11.¿Qué es la catálisis? 12.¿Qué es un reactivo? Georgina Hernández Ramírez las reacciones sin experimentar cambios en el proceso. 1. Oxidorreductasas 2.Transferasas 3. Hidrolasas 4. Liasas 5. Isomerasas 6. Ligasas Cataliza la transferencia de electrones desde una molécula donante (el agente reductor) a otra aceptora (el agente oxidante). A- + B → A + BA es el reductor o donante de electrones y B es el oxidante o aceptor. (Lactato//Piruvato) Una transferasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional, por ejemplo C-, N- o P-, de una molécula donadora a otra aceptora. Por ejemplo, una reacción de transferencia es la siguiente: A–X + B → A + B–X A es el donador y B es el aceptor. Una enzima capaz de catalizar la hidrólisis de un enlace químico. Escisión de enlaces mediante la adición de agua. Por ejemplo, una enzima que catalice la reacción siguiente será una hidrolasa: A–B + H2O → A–OH + B–H Una enzima que cataliza la ruptura de enlaces químicos en compuestos orgánicos por un mecanismo distinto a la hidrólisis o la oxidación, reacciones que son realizadas por enzimas específicas llamadas hidrolasas y deshidrogenasas. Una enzima que transforma un isómero de un compuesto químico en otro. Puede, por ejemplo, transformar una molécula de glucosa en una de galactosa. (Metilmalonil-CoA // Succinil-CoA) Una enzima capaz de catalizar la unión entre dos moléculas de gran tamaño, dando lugar a un nuevo enlace químico; generalmente, sucede junto con la hidrólisis de un compuesto de alta energía, como el ATP, que proporciona energía para que dicha reacción tenga lugar. Ribozimas Es una molécula sobre la que actúa una enzima. Es el proceso por el cual se aumenta la velocidad de una reacción química, debido a la participación de una sustancia llamada catalizador y las que desactivan la catálisis son denominados venenos catalíticos. Un reactivo o reactante es toda sustancia que interactúa con otra en una reacción química que da lugar a otras sustancias de propiedades,

13.¿Qué es un sitio activo? 14.¿Qué conforma al sitio activo? 15.¿A qué velocidades transcurren las reacciones catalizadas por enzimas? 16.La especificidad de una enzima se refiere a... 17.¿Qué es una holoenzima? 18.¿Qué es una apoenzima? 19.¿Qué es un cofactor? 20.¿Qué es una coenzima? 21. ¿Qué son los cosustratos? 22. ¿Qué es grupo prostético? 23. Normalmente ¿de dónde proceden las coenzimas? 24. ¿En qué parte de las células están localizadas las enzimas? 25. ¿Cuáles son las perspectivas en las que se puede ver el mecanismo de acción enzimática? 26.¿Qué es la "energía libre de activación"? 27.La velocidad de las reacciones químicas no catalizadas suelen ser lentas, ¿por qué? 28.¿Qué deben hacer las moléculas para superar la barrera de energía del estado de transición? 29.Para que sea más rápida la velocidad de la reacción se requiere... 30.¿Qué hace la enzima para dar más velocidad de reacción? 31.La enzima no cambia el equilibrio de la reacción Georgina Hernández Ramírez características y conformación distinta, denominadas productos de reacción o productos. Es la zona de la enzima en la que se realiza el sustrato para ser catalizado. Cadenas de aminoácidos que participan en la unión del sustrato y la catálisis. A velocidades 103 hasta 108 Que interaccionan con un sustrato o pocos sustratos y catalizan sólo un tipo de reacción química. Una enzima activa con su componente no protéico. Una enzima sin su mitad No proteica, y además es inactiva. Cuando la mitad no proteica de una enzima es un ión metálico de Zinc o Hierro. Un cofactor orgánico no protéico, termoestable, que unido a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima. Las coenzimas se modifican y consumen durante la reacción química. Son coenzimas que se asocian transitoriamente con la enzima. Cuando la coenzima está asociada permanentemente a la enzima y vuelve a su forma original. De las vitaminas Están en organelos específicos dentro de la célula, para aislar el sustrato o el producto de la reacción de otras reacciones competidoras. 1. Trata sobre la catálisis en términos de cambios de energía que se producen durante la reacción y 2. El sitio activo facilita químicamente la catálisis Es una barrera de energía que separa los reactantes de los productos. Como ecuación se puede leer así: La diferencia de energía entre la energía de los reactantes y un intermediario de energía elevada que aparece durante la formación del producto. Debido a la elevada energía libre de activación. Contener suficiente energía. Pero en ausencia de enzimas, sólo muy pocas moléculas poseen energía suficiente para alcanzar el estado de transición entre el reactante y el producto. Que la energía libre de activación sea MENOR y que haya muchas más moléculas con energía suficiente para atravesar el estado de transición. Proporciona una vía de reacción alternativa con una energía libre de activación más BAJA. Porque no cambia la energía libre de activación de los

química, ¿por qué? 32.¿Cuáles son los factores responsables de la eficiencia catalítica de las enzimas? 33.¿Qué enzima intestinal de digestión proteica abarca catálisis por base, por ácido y por enlace covalente? 34.¿Qué factores afectan a la velocidad de la reacción? 35.La velocidad de reacción se expresa... 36.La velocidad máxima de una reacción se refiere a... 37.La saturación con sustrato de todos los sitios de unión disponibles en las enzimas se refiere a... 38.¿Qué forma toma la representación de la velocidad de reacción inicial frente a la concentración de sustrato en la cinética de Michaelis-Menten? 39.¿Qué forma toma la representación de la velocidad de reacción inicial frente a la concentración de sustrato en las enzimas alostéricas? 40.¿A qué se debe que la velocidad de reacción aumenta con la temperatura hasta alcanzar una velocidad máxima? 41.¿A qué se debe que la velocidad de reacción DISMINUYE cuando se aumenta la temperatura más allá de la que hace que alcance una velocidad máxima? 42.¿Cuál es la temperatura óptima para la mayoría de las enzimas humanas? 43.La concentración de H+ (pH) afecta a la velocidad de reacción, ¿por qué? 44.Los valores extremos de pH pueden inducir a... 45.¿Qué describe la cinética de Michaelis-Menten? 46.¿Qué es un inhibidor en la reacción catalizada por una enzima? 47.¿Cómo se unen a las enzimas los inhibidores IRREVERSIBLES? 48.¿Cómo se unen a las enzimas los inhibidores Georgina Hernández Ramírez reactantes ni de los productos. Acelera la velocidad con que se alcanza el equilibrio gracias a que proporciona una energía libre de activación más baja. 1. Estabilización del estado de transición. 2. El sitio activo proporciona grupos catalíticos que intensifican alcanzar el estado de transición. La quimiotripsina a) Concentración del sustrato b) Temperatura c) pH Como el número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo. Que la reacción catalizada por enzimas aumenta con la concentración del sustrato. La nivelación de la velocidad de reacción a concentraciones elevadas de sustrato. Hiperbólica Sigmoidea A que mayor número de moléculas tienen energía suficiente para atravesar la barrera energética y formar los productos de dicha reacción. A que la temperatura desnaturaliza a la enzima. La comprendida entre los 35º y los 40º... después de los 40º empiezan a desnaturalizarse. Por la interacción de estados ionizados o desionizados que se ven afectados por la acidez o alcalinidad del medio donde ocurre la reacción. La desnaturalización de las enzimas La velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones de estado estacionario, es decir, cuando la concentración del complejo enzima-sustrato es constante. Cualquier sustancia que puede disminuir la velocidad de reacción. Por medio de enlaces covalentes. Por medio de enlaces NO covalentes

REVERSIBLES? 49.¿Cuáles son los tipos de inhibición REVERSIBLE más frecuentes? 50.¿Cuál es la característica del inhibidor competitivo? La inhibición competitiva y la no competitiva. El que se une al sitio activo del sustrato, compitiendo por este sitio porque estructuralmente es análogo al sustrato. 51. ¿Cuál es la característica del inhibidor NO competitivo? 52. ¿Qué tipo de inhibidor es la estatina y que función lleva a cabo? Se une a sitios diferentes de la enzima, impidiendo que se realice la reacción. Es un inhibidor competitivo, que inhibe la primera etapa determinante de la síntesis de colesterol. 53.¿Qué provocan los inhibidores competitivos en la reacción? 54.¿Qué medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos? Disminuyen la Velocidad máxima. Pero no tienen efecto alguno en la constante de Michaelis-Menten. Penicilina y Amoxilina actúan inhibiendo la síntesis de las paredes bacterianas. 55.¿Qué fármacos actúan como inhibidores de reacciones extracelulares? El captopril, enalopril y lisinopril reducen la presión arterial, esta reducción inhibe a la enzima que escinde la angiotensina I en angiotensina II. 56.¿Por qué es esencial la regulación de la velocidad de reacción de las enzimas? 57.¿Qué son enzimas alostéricas? Para que el organismo coordine sus propios procesos metabólicos. Son enzimas que cambian su conjunto conformacional tras la unión de un efector, que se traduce en un cambio aparente en la afinidad de unión de un sitio de unión distinto de otro ligando. Esta "acción a distancia" de la unión de un ligando que afecta la unión de otro en un sitio claramente diferente, es la esencia del concepto alostérico. 58.¿Cómo están reguladas las enzimas alostéricas? Por medio de efectores (modificadores) que se unen de manera no covalente a un sitio distinto del sitio activo. 59.¿Qué causa en la enzima la presencia de un efector alostérico? 60.¿Cómo están compuestas las enzimas alostéricas? Altera la afinidad de la enzima por el sustrato o modifica la actividad catalítica máxima o ambas. Por subunidades múltiples y el sitio regulador (alostérico) al que se une el efector. Los que inhiben: efectores negativos, Los que aumentan la actividad: efectores positivos. 61.¿Cómo se les llama a los efectores que inhiben y a los que aumentan la actividad de la enzima? 62.Da ejemplos de inhibidores no competitivos unidos por medio de enlaces covalentes a grupos específicos de enzimas. 63.¿Qué catalizan frecuentemente las enzimas alostéricas? 64.¿Cómo se denomina al sustrato que actúa como Georgina Hernández Ramírez El plomo se une al sulfhidrilo de la cisteína de las proteínas. La ferroquelatasa que es la que cataliza la inserción de Fierro en la protoporfirina es inhibida por el plomo. La etapa determinante al principio de la vía metabólica. Efector homótropo

efector? 65.¿Cómo se denomina al sustrato que NO actúa como efector? 66.¿Cómo funciona la retroinhibición? 67.Ejemplo de inhibición alostérica... 68.¿Cuál es una de las vías principales por medio de las cuales se regulan los procesos celulares? 69.La fosforilación es una modificación covalente, ¿para qué sirve? Efector heterótropo Da a la célula cantidades apropiadas de un producto que necesita mediante la regulación del flujo de moléculas de sustrato a través de la vía que sintetiza dicho producto. La fosfofructocinasa-1 (PFK-1) es inhibida alostéricamente por el citrato, que no es un sustrato de la enzima. La fosforilación Pare regular enzimas mediante la adición o la extracción de grupos fosfato de residuos de serina, treonina o tirosina específicos de la enzima. 70.También se puede regular a las enzimas ¿por cuál medio? 71.Las reacciones de fosforilación son catalizadas ¿por cuáles enzimas? Modificación covalente 72.Cuando las enzimas han sido fosforiladas ¿qué tipo de enzimas retiran los grupos fosfato? 73.¿Qué forma puede ser más activa o menos activa: la forma fosforilada o la NO fosforilada? 74.¿Cómo pueden las células regular la cantidad de enzimas presentes? 75.El hígado segrega cimógenos de las enzimas que intervienen en la coagulación sanguínea, ¿qué sucede si se encuentran en concentración aumentada en el plasma? 76.¿Para qué se usa el medir la cantidad de enzimas en el plasma si en este lugar no tienen función alguna? 77. ¿Qué órganos o tejidos se estudian con fines de diagnóstico a través de medir la concentración de enzimas en el plasma? 78. ¿Qué enzima es abundante en el hígado? Las fosfoproteinfosfatasas. 79. Las isoenzimas en el plasma también se utilizan con fines diagnósticos, menciona ejemplos. 80. Las isoenzimas tienen estructura cuaternaria. ¿Cuántas isoenzimas tiene la CK (creatina cinasa)? 81. ¿Cómo están constituidas sus isoenzimas de la creatina cinasa? 82. La isoforma BB de la CK ¿dónde se encuentra principalmente? 83. La isoforma MM de la CK ¿dónde se encuentra Georgina Hernández Ramírez Las proteincinasas, que utilizan el fosfato de adenosina (ATP) como donante de fosfatos. Eso depende de la enzima específica. Alterando su velocidad de degradación o su velocidad de síntesis. Indican daño tisular Porque su concentración indica daño de tejidos. Tejido cardíaco, hepático, muscular esquelético y otros. La alanina aminotransferasa (ALT), encontrarla en niveles elevados en el plasma indica daño hepático. La creatina cinasa (CK) para el diagnóstico de infarto en el miocardio. Tiene tres isoenzimas Cada isoenzima consiste en un dímero compuesto por dos polipéptidos denominados subunidades B y M. La CK1=BB, CK2=MB y CK3=MM. En el encéfalo En el músculo esquelético

principalmente? 84. El músculo cardíaco ¿qué isoforma de la CK posee? 85. Cuando aparece la isoenzima CK en el plasma en su isoforma MB ¿qué indica? 86.¿Qué son la troponina T y la troponina I y cuál es su función? 87.¿Qué sucede si encontramos troponinas en el plasma? Bioenergética y fosforilación oxidativa Georgina Hernández Ramírez 1/3 es MB y el resto (2/3) MM Infarto agudo en el miocardio Son proteínas reguladoras, intervienen en la contractibilidad del músculo cardíaco. Indicio de lesión en el tejido cardíaco, y encontrarlas en el plasma tienen más valor pronóstico de acontecimientos adversos en la angina inestable o el infarto de miocardio que el ensayo convencional de la CK2

1.¿Qué hace la Bioenergética? 2.¿De qué se ocupa la bioenergética? 3.¿Qué hace la cinética? 4.La dirección y el alcance al que se produce una reacción química están determinas por dos factores, ¿cuáles son? 5.¿Qué es la entalpía (Delta H)? 6.¿Qué es la entropía (Delta S)? 7.La entalpía y la entropía son variables termodinámicas pero ¿qué pasa si las tomamos por separado? 8.¿Cuál es la variable que se obtiene si se combinan matemáticamente la entalpía y la entropía? 9.¿Qué características tiene Delta G (cambio de energía libre)? 10. El cambio de la energía libre se representa por dos formas, ¿cuáles son? 11. ¿Qué representa la Delta G? 12. ¿Qué representa la Delta Go (energía libre estándar)? 13. ¿Para qué puede utilizarse el Delta G? 14. ¿Qué sucede si el Delta G es negativo? 15. ¿Qué sucede si el Delta G es positivo? 16. ¿Qué sucede si el Delta G es cero? 17. ¿Cómo se presenta el acoplamiento de energías en reacciones biológicas? 18. ¿Cuándo podemos decir que dos reacciones químicas tienen un intermediario común? 19.¿Cómo puede usarse el ATP como intermediario común? Georgina Hernández Ramírez Describe la transferencia y la utilización de energía en los sistemas biológicos. De los estados de energía inicial y final de los componentes de la reacción NO del mecanismo ni del tiempo necesario para que tenga lugar el cambio químico. Mide la velocidad a la que se produce una reacción. La entalpía y la entropía. Medida del cambio en el contenido de calor de los reactantes y los productos. Una medida de cambio de aleatoriedad o desorden de reactantes y productos. Por sí mismas (aisladas) no son suficientes para determinar si la reacción química tendrá lugar espontáneamente en la dirección en que está escrita. La energía libre (Delta G) que es la que predice la dirección en la que tendrá lugar espontáneamente una reacción. * Energía disponible para realizar el trabajo * Se aproxima a cero a medida que la reacción se acerca al equilibrio * Predice si la reacción es favorable. Delta G y Delta Go El cambio de energía libre. La dirección de una reacción a cualquier concentración específica de productos y reactantes. El cambio de energía cuando reactantes y productos están en una concentración de 1 Mol/l Para predecir la dirección de una reacción a temperatura y presión constantes Hay pérdida neta de energía y la reacción se produce espontáneamente en la dirección en la que está escrita. Reacción exergónica. Hay una ganancia neta de energía, la reacción NO se produce espontáneamente, debe añadirse energía para que la reacción se lleve a cabo. Reacción endergónica. Los reactantes están en equilibrio. Cuando las reacciones que necesitan energía y las que producen energía comparten un intermediario común. Cuando estas reacciones se producen consecutivamente de manera que el producto de la primera reacción es sustrato de la segunda. Cuando las reacciones requieren la transferencia de un grupo fosfato a otra molécula.

20.¿Cómo está constituido el ATP (Adenosin trifosfato)? 21. ¿Qué pasa si se elimina uno o dos grupos fosfato del ATP? Por una molécula de adenosina (adenina+ribosa) a la que están unidos tres grupo fosfato. Si se elimina uno se produce ADP (adenosin difosfato), si se eliminan dos se produce AMP (Adenosin monofosfato) 22. ¿Cómo se le denomina al ATP? 23. Las moléculas ricas en energía -glucosa- se metabolizan a través de reacciones de oxidación. ¿Cuál es el producto final de este tipo de reacciones? 24.Los productos intermediarios de las reacciones de oxidación ¿a quién DONAN electrones? Compuesto de fosfato de alta energía. Dióxido de carbono (CO2) y Agua (H2O) 25.Las coenzimas reducidas FADH2 y NADH -a su vezdonan un par de electrones ¿a quién? A una serie especializada de transportadores de electrones y que se le denomina colectivamente: CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES. Pierden mucha de su energía libre. 26.A medida que los electrones van descendiendo a través de la cadena transportadora de electrones, ¿qué le sucede a los electrones? 27.Parte de la energía libre que pierden los electrones puede capturarse y almacenarse produciendo ATP a partir de ADP y fosfato inorgánico (Pi). ¿Cómo se le llama a este proceso? 28.¿Qué sucede con la energía libre no atrapada como ATP? 29.¿En qué parte de la mitocondria está presente la cadena transportadora de electrones? 30.¿Dónde se lleva a cabo la fosforilación oxidativa (síntesis de ATP) y el transporte de electrones? 31.La membrana mitocondrial interna es impermeable a la mayoría de los iones pequeños, ¿cómo cuáles? 32.La membrana mitocondrial interna es también impermeable a pequeñas moléculas, ¿cómo cuáles? 33.¿Qué se necesita para mover los iones y las moléculas a través de la membrana mitocondrial? 34.La cadena de transporte de electrones y la fosforilación oxidativa se lleva a cabo en la mitocondria, ¿por qué? 35.El área de la superficie mitocondrial interna es muy grande, ¿a qué se debe? 36. ¿Qué es la matriz en las mitocondrias? 37.¿Qué hay en la matriz mitocondrial? 38.¿Qué síntesis tienen lugar PARCIALMENTE en la matriz de las mitocondrias? 39.La membrana mitocondrial puede dividirse en 5 Georgina Hernández Ramírez Al NAD+ y al FAD+ para formar las coenzimas reducidas ricas en energía: NADH y FADH2 Fosforilación oxidativa Impulsa reacciones complementarias como el transporte de Ca2+ hacia las mitocondrias. Y también se usa para generar calor. En la membrana interna de la mitocondria En toda célula que tiene mitocondrias. El H+, el Na+ y el K+ (Hidrógeno, sodio y potasio) El ATP, el ADP, el piruvato y otros metabolitos importantes para la función mitocondrial. Sistema de transporte especializado: fosforilación oxidativa y cadena de transporte de electrones. Porque la mitocondria es rica en proteínas y la mitad del número de ellas, se utiliza en estos sistemas de transporte especializados. A que está muy plegada. (Tiene crestas) Una disolución gelatinosa Enzimas responsables de la oxidación del piruvato, los aminoácidos y los ácidos grasos. También todas las enzimas del ciclo de los ATC (ácidos tricarboxílicos). Además contiene NAD+ y FAD; ADP y Pi. Síntesis de la glucosa, urea y hemo. Complejos I, II, III, IV y V

complejos proteicos, ¿cómo se les denomina? 40.¿Qué complejos contienen la cadena de transporte de electrones? 41.Cada complejo dona o acepta electrones a portadores de electrones relativamente móviles, cita dos ejemplos 42.Cada portador de la cadena de transporte de electrones (CTE) puede recibir electrones de un dador de electrones y donarlos posteriormente, ¿a quién? 43.Al final de la CTE los electrones se combinan con Oxígeno y protones para formar agua, esta necesidad de oxígeno convierte al CTE en... 44.EL complejo V contiene dos dominios, ¿cuáles son? 45.El complejo V es conocido también con el nombre ATP sintasa, ¿por qué? 46.Todos los miembros de la CTE son proteínas a excepción de la coenzima Q, y funcionan como deshidrogenasas, cita ejemplos: Complejos I, II, III y IV A la coenzima Q y al Citocromo c. Al siguiente portador de la cadena Cadena respiratoria, la que hace mayor uso de Oxígeno por parte del organismo. EL dominio Fo que abarca la membrana mitocondrial interna y el dominio F1 se proyecta en la matriz mitocondrial. Porque cataliza la síntesis de ATP Pueden contener hierro como parte de un centro hierro-azufre. Estar coordinadas con un anillo de porfirina como los citocromos. Pueden contener cobre como el complejo del citocromo a+a3 47. ¿Cómo se forma el NADH? Las deshidrogenasas retiran 2 átomos de Hidrógeno de su sustrato, reducen el NAD+ a NADH. Un H- se transfiere al NAD+, se forma NADH y un Protón libre (H+) 48.El complejo I también se conoce con el nombre de... 49.El complejo II también se conoce con el nombre de... 50.El complejo III también se conoce con el nombre de... 51.El complejo IV también se conoce con el nombre de... 52.¿Con qué otro nombre se le conoce a la coenzima Q? 53.En el complejo II también ocurre que... NADH deshidrogenasa Succinato deshidrogenasa. Citocromo bc1 Citocromo c oxidasa Ubiquinona La Ubiquinona (CoQ) transfiere los electrones al complejo III, luego une las flavoproteínas a los citocromos. 54.En el complejo III (citocromo bc1) ¿qué sucede para Los electrones donados por la Ubiquinona (CoQ) continuar con la CTE? pasan hasta los citocromos b y c1, c, y a+a3. 55.¿Dónde se localiza al citocromo c? Está unido a la cara externa de la membrana interna mitocondrial 56.¿Qué contienen los citocromos? Un grupo hemo (anillo de porfirina que contiene un átomo de hierro). 57.¿Qué es lo que hace diferente al grupo hemo del Que el átomo de hierro se convierte reversiblemente citocromo del grupo hemo de la hemoglobina? de su forma férrica (Fe3) a su forma ferrosa (Fe2) debido a su función de transportador reversible de Georgina Hernández Ramírez

58.¿Qué es lo que hace peculiar al complejo IV (citocromo c oxidasa)? 59.¿Qué produce la reacción del hierro hemo y el Oxígeno (O2) en el complejo IV (citocromo c oxidasa)? 60.¿Qué hacen los inhibidores específicos de sitio del transporte de electrones? 61. ¿Cómo se encuentran los transportadores de electrones PREVIOS al bloqueo específico de sitio? 62. ¿Cómo se encuentran los transportadores de electrones TRAS el bloqueo específico de sitio? 63. ¿Qué Especies de Oxígeno Reactivas (EOR) se producen por la reducción incompleta de Oxígeno a agua? 64. ¿Qué enzimas son defensas celulares contra las EOR (especies de oxígeno reactivas)? electrones. En que el hierro hemo tiene un sitio de coordinación disponible que reacciona con el oxígeno molecular. El Oxígeno molecular (O2) se reduce a Agua (H2O) gracias a que este complejo tiene átomos de cobre necesarios para que se de esta reacción. Evitan el paso de electrones al unirse al componente de la cadena. Bloquean la reacción de oxidación/reducción. Se encuentran reducidos. Se encuentran oxidados Superóxido, peróxido de hidrógeno (H2O2) y radicales hidroxilo (OH) La superóxido dismutasa (SOD), la catalasa y la glutatión peroxidasa. 65. ¿Qué compuestos químicos bloquean la transferencia de electrones? 66. A medida que los electrones se transfieren a través de la CTE se libera energía libre, esta energía libre hace que los electrones se transfieran, ¿de qué manera? 67.¿Qué es una reacción REDOX? El Amital Rotenona, Antimicina A y la Azida sódica. 68.¿Qué es un agente oxidante? Elemento químico que suministra electrones de su estructura química al medio, aumentando su estado de oxidación, es decir, siendo oxidado, de esta manera se disminuye su electronegatividad. 69.¿Qué es un agente reductor? Elemento químico que tiende a captar los electrones del agente oxidante, quedando con un estado de oxidación inferior al que tenía, es decir, siendo reducido. Un par ácido-base, es decir una reacción en la que existe un donador de electrones y un aceptor de electrones NADH/NAD+, FMN/FMNH2, Citocromo c Fe3+/Fe2+,1/2O2/H2O a) FMN, FAD; b) Deshidrogenasas que contienen ubiquinona (COQ); c) Citocromo bc1-citocromo y 70.¿Qué es un par redox? 71.Menciona ejemplos de par redox 72.¿La CTE está constituida por? Georgina Hernández Ramí

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